Una viaggio nelle proteine - Alimentazione, Sport e Dimagrimento

Tanto si è detto e scritto sia sull’edificio proteico che costituisce l’impianto del corpo, sia sui fabbisogni e l’ampiezza della forbice che separa il sedentario dall’atleta, sia, per finire, sulle necessità integrative e sulla tempistica della loro assunzione. Non si vuole fare un ridondante trattato sul tema, ma, semplicemente, fare chiarezza su una serie di punti cruciali che spaziano dalla fisiologia all’alimentazione e all’integrazione. Sempre dopo aver indagato la letteratura scientifica. Operazione lunga e paziente, ma che al termine permette di distillare la scienza dalla mitologia dei soliti, noti, santoni e dalle chimere della pubblicità sfrenata. Questo approccio potrebbe anche portarci ad esternare serenamente i dubbi ove la scienza non abbia ancora dato univoca risposta…

Le proteine, come i grassi e i carboidrati, hanno nella loro carta d’identità carbonio, idrogeno e ossigeno. Ma, a differenza dei primi, esse si connotano di un segno caratteristico : l’azoto sono quindi composti “QUATERNARI”). Altri segni caratteristici minori che ne individualizzano l’impronta chimica sono lo zolfo, il fosforo, il cobalto e il ferro. Le proteine nascono a partire dall’unione di una serie di molecole più semplici dette amminoacidi. Sono 20 gli amminoacidi indispensabili al nostro corpo e tutti si caratterizzano per la presenza di un gruppo amminico (NH2) con carica positiva e un gruppo carbossilico (COOH) con carica negativa.

Semplicemente la struttura di ciò che resta dell’amminoacido, chiamato catena laterale.

Quanti amminoacidi servono per garantire l’esistenza di fatto di una proteina?

Almeno una sequenza di 100 amminoacidi. Sotto i 100 amminoacidi abbiamo un polipeptide, mentre tre aminoacidi danno un tripeptide e due aminoacidi danno un semplice dipeptide.

Ovviamente le catene di amminoacidi non si uniscono nella stessa maniera, ma avremo ora degli avvolgimenti ad elica, ora assumere forme globulari oppure combinarsi con più catene assieme. Questi loro assemblamenti apparentemente bislacchi e disordinati sono strettamente legati alla funzione della proteina ( proteine fibrose, globulari…). Chimicamente le proteine possono essere declinate in semplici ( solo amminoacidi ) o coniugate ( amminoacidi + un gruppo non proteico ). Per fare degli esempi pratici, tra le proteine semplici troviamo i capelli, le unghie ( dette anche proteine strutturali ), le albumine e globuline del sangue; mentre tra le coniugate emerge, su tutte, la nota emoglobina ( detta anche proteina di trasporto ). Non dimentichiamo gli enzimi, titolari della gestione delle reazioni chimiche dell’organismo e che per questo sono classificati come proteine catalitiche.

• formano i muscoli dove sono più abbondanti ( il 65% delle proteine corporee si trova nei muscoli )

• formano le cellule nervose, nella misura del 10% del loro peso e le cellule ematiche nella misura del 20% del loro peso

• entrano in gioco nella costruzione delle ossa, capelli, unghie, tendini e legamenti attraverso il collagene

• formano gli "enzimi" , proteine particolari che velocizzano i processi biochimici dell'organismo

• fanno da "taxi" , da nastro trasportatore per alcune sostanze come diversi farmaci

• costituiscono vari messaggeri dell'organismo che viaggiano per portare dei segnali da un punto ad un altro del corpo detti ormoni. Quelli a base proteica sono: LH, FSH, TH, ACTH,

PTH ( ormone paratiroideo ), CRH ( ormone rilasciante la corticotropina ), ormone della crescita, prolattina, angiotensina, adrenalina e noradrenalina, insulina.

• formano una barriera di protezione contro le malattie attraverso gli anticorpi

• nel sangue partecipano alla formazione dell'emoglobina e della mioglobina attraverso una proteina globulare detta"globina"

• sempre nel sangue, in forme di diversa densità proteica ( VLDL, LDL, HDL ), costituiscono dei mezzi di trasporto per trigliceridi e colesterolo che, altrimenti, galleggerebbero come la panna nel latte non omogeneizzato

• entrano a far parte del DNA e RNA (grazie alla donazione di azoto da parte di alcuni amminoacidi), della membrana cellulare e di alcune strutture di supporto della cellula

Avrete quindi compreso l'importanza delle proteine che , però , a differenza dei carboidrati e dei lipidi non possono essere immagazzinate come scorta in caso di bisogno e il loro apporto deve essere per forza quotidiano, ma senza forzature.

Infatti l’applicazione del vecchio slogan di latina memoria “ melius abundare….” e dunque indulgere in un eccesso di proteine ( oltre il 25%-30% per periodi prolungati ) porta all’accumulo di sostanze tossiche come gli acidi urici e ammoniaca che i reni , a gran fatica , dovranno espellere con l'urina (= disidratazione ) in aggiunta ai preziosi sali che l'acqua trascina con sé. Ricordiamo che per 1 gr di urea prodotta dalla “lavorazione"delle proteine, servono 15 g di acqua per eliminare tale prodotto. Già in condizioni di alimentazione normotipo l'acqua per il "lavaggio"che passa giornalmente attraverso i reni è di 140/160 lt. Ma se aggiungiamo carne al fuoco aumentando i prodotti di scarto con un'alimentazione iperproteica, ecco che l'acqua filtrata aumenterà esageratamente, con conseguente sovraccarico renale . Infine, le proteine si legano al calcio di ossa e denti. Un eccesso di proteine mette a rischio ossa e denti. Questa affermazione viene ulteriormente rafforzata dall'idea che il metabolismo delle proteine porta alla formazione di prodotti acidi nel sangue. Per tamponare l'acidificazione l'organismo attingerà alla sua cosiddetta "riserva alcalina"rappresentata dal sodio prima e dal calcio poi. Giustificando così decalcificazione ed osteoporosi dell'apparato scheletrico in seguito a diete iperproteiche (Adolfo Panfili,"Medicina ortomolecolare"-Tecniche nuove, 1994 )

19. Heaney RP. Protein intake and the calcium economy. Journal of the American

A.A.V.V “Dietologia clinica 5-Alimenti e malattia” Edizioni Medi s.r.l.,1999

Sul fabbisogno proteico da anni si discute, non tanto nella casa della scienza, dove c’è unanimità, ma nella casa delle meraviglie delle diete di tendenza e dell’industria dell’integrazione, dove la facile speculazione trova terreno fertile in nome della promessa un rapido risultato. Un risultato quantitativo e non qualitativo, purtroppo.

La percentuale che configura l’ottimale copertura del fabbisogno proteico oscilla tra il 15% e il 20%. Sia tra i sedentari che tra gli atleti (addirittura le linee guida americane- “Dietary Guidelines for Americans” o quelle canadesi- the Nutrition Recommendations for Canadians si attestano su un 12%-15% di fabbisogno proteico ). E'una percentuale che nasce dalla quota che le proteine , cioè i "mattoni " dell'organismo , rappresentano nel nostro corpo a secco : circa il 18%. Ma, soprattutto, si aggira tra il 15% e il 20% il turnover giornaliero proteico

Dove sta, allora, la differenze tra sedentari e sportivi? Semplicemente nelle quantità, per cui un 15% sulle 2000 calorie di un sedentario sarà diverso, tradotto in grammi, da un 15% calcolato sulle 3000 calorie e più di un atleta. Inoltre, nell’atleta vi è una maggiore efficienza nell’uso delle proteine a disposizione. Esitando in un risparmio proteico rispetto al sedentario. ( Phillips SM, Protein requirements and supplementation in strength sports Nutrition. 2004 Jul-Aug;20(7-8):689-95 ).

La dose giornaliera raccomandata ( DGR ) di proteine è stata rivista ben 10 volte dal 1943 ed ha subito l'influenza di deduzioni che poco hanno a che fare con la scienza. In particolare si è per molto tempo portata avanti l'equazione : “più proteine = più muscoli”. Ragionamento tanto banale, quanto redditizio per le ditte produttrici di integratori. In realtà la ricerca ha dimostrato che una volta superato il fabbisogno quotidiano, ogni eccesso viene tramutato in grasso con l'aggravante delle già citate acidificazione del sangue e disidratazione cellulare. Attualmente la DGR per un sedentario adulto riconosciuta dagli studi indipendenti ammonta a 0,83 gr/kg di peso corporeo ( Food and Nutrition Board; National Academy of Sciences ). Tale quota si eleva a 2-4 gr nei bambini, mentre per le donne in gravidanza si aggiungono 20 gr al fabbisogno basale. Se ne aggiungono solo 10 in fase di allattamento ( Katch & Mc Ardle ).

Consumo dietetico raccomandato ( RDA ) di proteine in adolescenti, uomini e donne adulti

Quota raccomandata	Uomini adolescenti	Uomini adulti	Femmine adolescenti	Donne adulte
gr/kg/peso corporeo	0,9	0,8	0,9	0,8
gr al giorno in relazione al peso medio*	59	56	50	44

Tratto da : Katch & Mc Ardle “Alimentazione nello sport”, Casa Editrice Ambrosiana, 2001

Consideriamo ora un giovane di 70-80 kg che pratichi attività sportiva giornaliera di un’ora con un fabbisogno proteico elevato a 1,2-1,5 gr/kg di peso corporeo. Otterremo un fabbisogno di circa 100 gr di proteine. Sarà possibile gestire tale quota con l’alimentazione o bisognerà dare ascolto alle sirene dell’integrazione…? Guardiamo la tabella per rendercene conto

Quantità di alimenti ( al netto ) necessarie per ricavare 100 gr di proteine

Non è un menù impossibile per trarre una quantità di proteine adeguata alle richieste degli standard nutrizionali sportivi. Se poi qualcuno non volesse o potesse soddisfare queste richieste solo con l’alimentazione declinando parte del fabbisogno con gli integratori è un altro discorso. Anche se “non ci sono prove valide per sostenere che gli integratori proteici siano più efficaci delle fonti proteiche naturali…Purtroppo, buona parte degli effetti reclamizzati ( degli integratori-ndr ) sono solo supposti, come dimostrano i pochi studi controllati eseguiti su queste sostanze nutrizionali…”- Del Toma- Mangiare per correre, Edizioni Laterza, 2004

FAO/WHO ( linee guida 1973 ) ---> 0,6 gr/kg ( poi però corretto a 0,75 gr/kg di proteine di elevata qualità nel 1985 )

---->0,93-1,2 gr/kg usando una tecnica diversa rispetto al metodo classico del bilancio azotato

M. A Humayun, R. Elango, R. O Ball, and P. B Pencharz
Reevaluation of the protein requirement in young men with the indicator amino acid oxidation technique
Am. J. Clinical Nutrition, October 1, 2007; 86(4): 995 - 1002

----> 0,93-1,2 gr facendo riferimento all’ossidazione amminoacidica e non al bilancio azotato . Il metodo dell’indicatore di ossidazione amminoacidica-IAAO- è basato sul principio che quando un ammonoacido essenziale manca all’appello per la sintesi proteica, allora tutti gli altri amminoacidi essenziali, incluso l’amminoacido indicatore, verranno ossidati. Misurare il livello ossidativo degli amminoacidi permette di ricavare il fabbisogno proteico ( J. Nutr. 138:243-246, February 2008 )

Anche qui i miti pubblicitari hanno enfatizzato il fabbisogno proteico su delle basi ben poco scientifiche . A tal punto da consigliare una DGR fino a 4 gr/kg di peso corporeo ai body builder .

Fin dal 1988 Tarnopolsky ha attestato la DGR sui valori di 1,6 gr/ kg negli atleti di resistenza e 1,2 gr/kg negli atleti di potenza. Beninteso che il livello di attività aerobica sia da atleti di top level.

Lemon, altro emerito studioso del campo, propone 1.2-1.7 gr per gli atleti di potenza e i velocisti e 1.2-1.4, fino a 1,6 g per gli atleti di resistenza (Lemon PW Effect of exercise on protein requirements J Sports Sci. 1991 Summer;9 Spec No:53-70; Lemon PW Effects of exercise on dietary protein requirements Int J Sport Nutr. 1998 Dec;8(4):426-47. ). Per chi conduce sport di resistenza ad intensità moderata Tarnopolsky indica un fabbisogno che è solo di poco superiore ai sedentari (1 gr/kg di peso). In quest'ottica, sia i sedentari che gli atleti possono trarre la loro DGR tranquillamente dall'alimentazione, purchè bilanciata (Tarnopolsky M. Protein requirements for endurance athletes Nutrition. 2004 Jul-Aug;20(7-8):662-8.- Position of the American Dietetic Association, Dietitians of Canada, and the American College of Sports Medicine: Nutrition and athletic performance J Am Diet Assoc. 2000 Dec;100(12):1543-56). Lemon e Tranopolsky hanno pubbicato uno studio fatto su bodybuilders novizi seguiti per un mese con integrazione proteica. Conclusione: durante questo periodo un incremento della dose proteica quotidiana fino a 2,6 gr/kg non porta a nessun miglioramento in termini di forza e massa muscolare (P. W. Lemon, M. A. Tarnopolsky, J. D. MacDougall and S. A. Atkinson Protein requirements and muscle mass/strength changes during intensive training in novice bodybuilders Journal of Applied Physiology, Vol 73, Issue 2 767-775, 1992 ). Certo, lo studio in questione si limita al periodo di un mese … E, quanto alle integrazioni proteiche iperboliche, Katch & Mc Ardle ci dicono che "…non si è mai potuto dimostrare con un approccio metodologico sperimentale rigoroso che un'assunzione proteica superiore alla DGR induca un significativo aumento delle masse muscolari, della forza, della potenza o della resistenza allo sforzo prolungato ". Inoltre, Vivian H. Heyward in “Fitness, un approccio scientifico” ( Edizioni Sport Club Leonardo da Vinci, 1994 ) afferma che “Le diete ad alto contenuto proteico promuovono la perdita muscolare se l’apporto dei carboidrati è troppo basso”.

A onor di cronaca bisogna riportare anche le conclusioni del più volte citato Dr Poortsman che, per quanto converga sui fabbisogni proteici col resto della comunità scientifica ( il noto ricercatore si attesta su circa 1,25 gr/kg/peso ), riporta una serie di studi che accertano l’innocuità dell’assunzione proteica fino a 3 gr/kg/peso (JR Poortmans & O Delallieux. Int.J.Sport Nutr. 2000,10:28)

Infine, una recente review, pubblicata sul Journal of the American College of Nutrition lascia un punto di domanda sugli effettivi benefici a lungo termine delle diete iperproteiche. Se una decina di studi esaminati hanno riportato una perdita di peso in massa grassa nel breve termine rispetto a diete con basso contenuto di proteine, solo tre di questi studi hanno definito “statisticamente significativo” il risultato (Thomas L. Halton and Frank B. Hu, MD, PhD The Effects of High Protein Diets on Thermogenesis, Satiety and Weight Loss: A Critical Review; Journal of the American College of Nutrition, Vol. 23, No. 5, 373-385- 2004)

Fin dal 1988 Tarnopolsky ha attestato la DGR sui valori di 1,6 gr/ kg negli atleti di resistenza e 1,2 gr/kg negli atleti di potenza

Ecco una serie di referenze storiche riportate da Poortsman nell’ambito dell’integrazione proteica tra gli atleti di endurance (resistenza aerobica)

Fonte: Dr.Poortsman-Relazione convention ISSA 2008, Bellaria

Le PROTEINE possono svolgere la loro funzione soltanto alla normale temperatura corporea. Sopra i 40 ° oppure in presenza di Acidi, si “denaturano”, spezzandosi e perdendo le loro proprietà

Ecco una serie di referenze storiche riportate da Poortsman nell’ambito dell’integrazione proteica tra gli atleti di potenza

Il maggior fabbisogno proteico negli atleti di resistenza aerobica si spiega nella lunga durata ed intensità dei loro allenamenti. Circostanza che li porta ad una forte deplezione di glicogeno. Da qui l’inesorabile virata verso il catabolismo proteico, cioè verso lo smantellamento delle proteine muscolari attraverso un processo di deaminazione e transaminazione di alcuni amminoacidi naturalmente votati al sacrificio e che esita nella pronta disponibilità di “nuovo glucosio”. Il processo di riciclaggio è comunemente noto come gluconeogenesi. Esempio pratico: l’amminoacido leucina dona l’azoto al piruvato. Questi diventa un nuovo amminoacido, l’alanina che dal sangue passa al fegato dove viene trasformata in glucosio e urea. Il glucosio verrà convertito in energia, l’urea espulsa con le urine a costo di una notevole quantità d’acqua per il suo trasporto. Tornando all’allenamento con i pesi, soprattutto tra i giovani neofiti, esso è già di per sé uno stimolo che riduce il turnover proteico giornaliero ( Rennie MJ, Tipton KD. Protein and amino acid metabolism during and after exercise and the effects of nutrition Annu Rev Nutr. 2000;20:457-83 ). Dunque non sussiste la necessità di un accanimento integrativo per l’attività con i pesi (Hartman JW, Moore DR, Phillips SM. Resistance training reduces whole-body protein turnover and improves net protein retention in untrained young males. Appl Physiol Nutr Metab. 2006 Oct;31(5):557-64 ; Moore DR, Del Bel NC, Nizi KI, Hartman JW, Tang JE, Armstrong D, Phillips SM. Resistance training reduces fasted- and fed-state leucine turnover and increases dietary nitrogen retention in previously untrained young men.

Le proteine non vanno certo assunte in un’unica soluzione, date le limitate possibilità di assorbimento da parte dell’organismo. E vanno spalmate nel corso della giornata.Tuttavia esistono due momenti in cui è preferibile concentrarle: la sera a cena, per un effetto sinergico con l’increzione notturna di ormone della crescita e durante la cosiddetta “finestra anabolica”del post allenamento. Dopo un intenso allenamento sia aerobico che con i pesi il sistema ormonale anabolico, quello insomma, che traduce il lavoro sul campo in massa muscolare, forza e che impedisce agli atleti di resistenza di perdere massa magra, raggiunge il suo apogeo in termini di efficienza. Ecco che una corretta tempistica nutrizionale ci permette di ottimizzare quanto svolto durante l’allenamento. Tradotto, sarebbe utile un pasto misto ( sotto forma di alimenti o integratori ) di proteine/carboidrati o di proteine + amminoacidi ramificati possibilmente sbilanciati sulla leucina ( l’amminoacido maggiormente ossidato nell’esercizio, oltre che primo attivatore della sintesi proteica* e stimolatore della liberazione di insulina- Norton LE, Layman DK, J Nutr. 2006 Feb;136(2):533S-537S; Mero A. Sports Med, 1999; Levenhagen et al. Am J. Physiol. Endocrinol. Metab , 2001; H. C. Dreyer et al., Am J Physiol Endocrinol Metab, February 1, 2008; 294(2): E392 - E400 ; Koopman R et al., Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005 Apr;288(4):E645-53. Epub 2004 Nov 23; Koopman R. et al. Am J Clin Nutr. 2006 Sep;84(3):623-32, Anthony JC et al., J Nutr. 2001 Mar;131(3):856S-860S. Review; Dreyer HC et al., Leucine-enriched essential amino acid and carbohydrate ingestion following resistance exercise enhances mTOR signaling and protein synthesis in human muscle, Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008 Feb;294(2):E392-400. Epub 2007 Dec 4 ) + carboidrati entro le prime tre ore dopo l’allenamento, possibilmente entro i primi 30 minuti, quando l’attivazione della sintesi proteica è massima ( Bohè et al, J. Physiol. 2001 ). Con risultati analoghi tra giovani ed anziani( Koopman ). Questo non significa che dopo la suddetta finestra temporale la sintesi proteica si blocchi a comando. Essa, sotto lo stimolo di un duro allenamento con i pesi, procede anche per 24-48 ore dopo la seduta ( Chesley et al, J.Appl. Physiol 1992; Mac Dougall et al., Can J. Appl. Physiol. 1995; Philips et al Am. J. Physiol 1997; Tipton KD, Wolfe RR., Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2001 Mar;11(1):109-32 ).

Anche in sportivi anziani che si allenano con i pesi un pasto proteico post allenamento ha dato risultati positivi (B. Esmarck, J. L. Andersen *, S. Olsen, E. A. Richter †, M. Mizuno ‡ and M. Kjær Timing of postexercise protein intake is important for muscle hypertrophy with resistance training in elderly humans Physiol Volume 535, Number 1, 301-311, August 15, 2001 ). La presenza dei carboidrati come “compagni di pasto” delle proteine si gustifica nella facilitazione di assorbimento delle proteine. I carboidrati, infatti, attivano l’insulina, primo vettore amminoacidico e glucidico all’interno delle cellule muscolari. Pare inoltre che l’insulina svolga anche un ruolo anticatabolico ( Tipton KD ). Dunque ultimo, ma non da meno, un “timing” nutrizionale post esercizio migliora anche la risintesi di glicogeno ( Berardi JM, Price TB, Noreen EE, Lemon PW, Postexercise muscle glycogen recovery enhanced with a carbohydrate-protein supplement Med Sci Sports Exerc. 2006 Jun;38(6):1106-13; Tarnopolsky et al Postexercise protein-carbohydrate and carbohydrate supplements increase muscle glycogen in men and women, J Appl Physiol. 1997 Dec;83(6):1877-83; Ivy et al., Amino Acids. 2008 Jun;35(1):89-97. Epub 2007 Dec 28 ). Vale a dire che integrare proteine e carboidrati poco dopo l’allenamento aiuta a recuperare più velocemente le scorte di zuccheri. L’effetto di glicogenosintesi non è attribuibile agli amminoacidi, ma all’insulina ( Liu et al; Ivy JL et al. J Appl Physiol. 2002 Oct;93(4):1337-44; ).

* La leucina attiva la sintesi proteica indirettamente, grazie all’ “innesco” di un fattore enzimatico, chiamato P70S6K ( Marzatico, Negro; Blomstrand et al.; Liu et al; ). Altri attribuiscono tale effetto all’intera schiera degli amminoacidi ramificati (Karlsson HK, Nilsson PA, Nilsson J, Chibalin AV, Zierath JR, Blomstrand E, Branched-chain amino acids increase p70S6k phosphorylation in human skeletal muscle after resistance exercise; Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004 Jul;287(1):E1-7. Epub 2004 Mar 2.)

Questo studio, illustrato dal Dott. Poortsman alla convention ISSA di Bellaria 2008, mostra come la sintesi proteica post esercizio sia migliorata se accompagnata da un pasto a base di carboidrati, proteine e, meglio ancora, con una presenza significativa dell’amminoacido leucina

Il “timing”tra proteine e anabolismo
Fonte: Dr.Poortsman-Relazione convention ISSA 2008, Bellaria
FSR = fractional synthetic rate

Dr. Marzatico, Dr.Negro- Master ISSA “Dieta e attività fisica- Integratori: questi sconosciuti/svantaggi e limiti-Macro e micro nutrienti nell’attività fisica- Allergie e intolleranze alimentari”, 13 Aprile 2008

Proteine e termogenesi digestiva

Sappiamo che parte delle calorie provenienti da un alimento saranno sicuramente destinate ad attivare i processi per la sua digestione. Questo processo viene chiamato con un acronimo, A.D.S. (Azione Dinamico Specifica degli alimenti ), oppure T.E.F. ( acronimo anglosassone che sta per "Termogenesi Indotta dal Cibo" ) ed è calcolato nella misura del 10% sul metabolismo basale, valore ottenuto dalla media dell'incremento della spesa calorica prodotto da carboidrati, proteine e grassi.

Questo apparente notevole surplus di energia digestiva richiesto dalle proteine sembrerebbe fare la differenza a favore di un regime dietetico iperproteico. In realtà, messi a confronto i valori di A.D.S di una dieta normotipo e quelli di una iperproteica di 2000 cal ( 60-20-20 contro un 40-40-20 ) è emerso che la differenza è di sole 78 cal, cioè l'equivalente di 2/3 cucchiai di riso ( l'ADS medio passa dal +10,4% in una dieta normotipica al +14,4% in una dieta iperproteica ). Ben poca cosa rispetto agli effetti collaterali di una dieta iperproteica.

Nell’articolo non siamo entrati nel merito dell’integrazione proteica/amminoacidica come scelta alternativa alla classica nutrizione. Anche perché la letteratura medica si schiera in parte a favore, in parte lascia libera scelta e poi ci sono studi che non la consigliano affatto. Non per effetti avversi, quanto per la sua inutilità su forza, massa e mutamenti del quadro ormonale rispetto all’alimentazione.Tuttavia, se un integratore di proteine o amminoacidi limita il suo contenuto a “quanto serve” per lo sportivo, abbiamo notato che gli integratori proteici in barrette sono “arricchiti” con ingredienti che nulla hanno a che fare con la performance o la salute in generale. A fronte di un contenuto medio di 10-25 gr di proteine, leggendo le etichette troviamo ingredienti come zuccheri ad altissimo indice glicemico ( sciroppo di glucosio, fruttosio e mais con indice glicemico 100 ) o grassi di provata nocività ( grassi idrogenati, ma anche grassi e oli vegetali generici ) che lo sportivo un po’salutista vede come fumo negli occhi in tutti gli altri prodotti. Purtroppo, pare che l’effetto ipnotico della pubblicità sedi il suo spirito critico di fronte a siffatti prodotti.

Insomma, spesso per 10-25 g di proteine di facile reperibilità e comodità si accettano con disinvoltura dei pessimi compagni nutrizionali. Cosa proporre allora, come alternativa salutista alle forche caudine di prodotti di dubbia qualità…?

Qualora poi si trovino prodotti che non siano delle scatole cinesi nutrizionali le quali, sotto il nobile rivestimento proteico, ne nascondono tanti altri meno virtuosi fatti di pessimi zuccheri e grassi, saremo ben felici del loro uso e consumo. Prima, però, leggere le etichette!

Servono veramente tante proteine in più ogni giorno (oltre la propria razione di mantenimento) per costruire la massa muscolare ? Riflessione …Il muscolo è sicuramente composto anche di proteine. In un chilogrammo di muscolo striato scheletrico abbiamo il 16 – 18 % di proteine (contrattili, strutturali, ecc), 3 % di trigliceridi, 1 % di sostanze varie, e 80 % circa di acqua. Stando agli studi sulla composizione corporea la percentuale di massa muscolare nel corpo oscilla tra 32 e 42 %, con valori superiori raggiungibili da atleti con muscolatura (e quindi massa magra) superiore alla norma.

Questo fa riflettere sull’effettivo bisogno di integrazione proteica da parte dei soggetti che ricercano una ipertrofia naturale. Un soggetto atletico e ben muscolato di 80 Kg6,5 Kg di proteine muscolari totali (80 x 0,45 = 36 Kg di massa muscolare; 36 x 0,18 = 6,5 Kg di proteine muscolari). Se allenandosi un anno molto intensamente, con tutta una serie di variabili positive e a suo favore (recupero, idratazione, periodizzazione,ecc…) aumentasse di 5 Kg di muscoli (un risultato ottimo !!!) avrebbe sintetizzato e depositato a livello corporeo circa 900 g di ulteriori proteine muscolari (5 x 0,18 = 0,9) con un surplus del fabbisogno proteico medio giornaliero di ben 2,5 g / die !!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!! (900 / 365 = 2,46)

Rappresentazione delle PROTEINE AUSILIARIE del SARCOMERO secondo Komi (1992). Ne sono state individuate molte altre nel corso dell’ultimo decennio

La vera carenza di proteine. Nel “marasma infantile” o KWASHIORKOR, una forma di malnutrizione diffusa in alcuni paesi dell’Africa sub sahariana il rigonfiamento della pancia è dovuto ad una dieta eccessivamente povera o priva di proteine. Due sono i fattori che determinano questo aspetto: l’ASCITE ovvero l’accumulo di liquidi nella cavità addominale dovuto al fatto che il plasma (la parte fluida del sangue) troppo povero di proteine attraversa la parete dei capillari rigonfiando i tessuti circostanti. Il secondo fattore che dilata l’addome è l’ingrossamento del fegato per via dell’accumulo di grasso dovuto all’alimentazione sbilanciata e/o alla carenza di un particolare tipo di proteine (apolipoproteine) responsabili del trasferimento dei grassi, e quindi del successivo utilizzo, agli organi e ai tessuti. Altri effetti di questa patologia da denutrizione proteica sono la depigmentazione della pelle e la tendenza dei capelli ad assumere un colorito rossiccio. Il tasso di mortalità infantile in questi casi può raggiungere il 60 %.

Schematicamente i 4 STADI in cui si può suddividere la DIGESTIONE delle PROTEINE sono:

- DIGESTIONE GASTRICA o PEPTICA a livello dello stomaco, ad opera delle pepsine (proteasi e peptidasi gastriche; tripsina). Dalle proteine alimentari si formano PEPTONI (o POLIPEPTIDI).

- DIGESTIONE DUODENO-DIGIUNALE: in questo tratto dell’intestino operano le proteasi pancreatiche e si formano OLIGOPEPTIDI.

- DIGESTIONE “ENTERICA” a livelo dei MICROVILLI INTESTINALI: ad opera delle peptidasi (oligopeptidasi) si ottengono DI- e TRIPEPTIDI.

- DIGESTIONE ENDOCELLULARE: viene completata l’idrolisi (peptidasi endocellulare) dei legami peptidici rimanenti ottenendo AMINOACIDI.

Il TURNOVER PROTEICO. Le proteine sono continuamente soggette ad un processo di demolizione e sintesi detto “turnover” proteico. Questo permette all’organismo di modulare la sintesi delle proprie proteine secondo le sue esigenze (è una delle nostre capacità di adattamento). In un uomo adulto circa 250 g / die sono soggette al turnover proteico giornaliero (ricostruzione della pelle, adattamento muscolare, recupero post-traumatico, sintesi di sostanze a base proteica, ecc.). La maggior parte degli aminoacidi liberati nelle fasi cataboliche del turnover sono riutilizzati per sintetizzare altri composti proteici. Solo una frazione di circa 100 – 120 g è persa sotto forma di “prodotti azotati del metabolismo” (urea, creatinina, acido urico, ecc) e deve essere rimpiazzata con le fonti alimentari. La produzione di proteine a livello corporeo (sintesi) è un processo che richiede energia (ATP)

Valenza Biologica (VB) degli alimenti, della loro combinazione e delle fonti proteiche normalmente usate come integratori. Si ricorda che la VB è una misura della QUALITA’ PROTEICA cioè della quantità di aminoacidi che vanno a costituire le proteine corporee;

In altre parole è il rapporto percentuale tra azoto proteico trattenuto dall’organismo e azoto assorbito consumando l’alimento in questione. Come parametro di riferimento si adottano le proteine alimentari dell’uovo la cui Valenza Biologica viene considerata per convenzione pari a 100.

PROTEINE SIERO DEL LATTE CONCENTRATE ULTRAFILTRAZIONE 104

PROTEINE SIERO DEL LATTE ISOLATE SCAMBIO IONICO 104

PROTEINE SIERO DEL LATTE ISOLATE MICROFILTRAZIONE 104

Come si può vedere NON è vero che gli integratori di proteine in commercio (polveri o simili) forniscano un alimento con un più elevato valore biologico !!

DIGERIBILITA’ DELLE PROTEINE. E’ data dal rapporto tra l’Azoto alimentare assorbito e quello introdotto. Le proteine della carne, del pesce, delle uova e del latte sono considerate “digeribili” al 100 %, in realtà lo sono al 94 – 97 %. Quelle del frumento al 95 %, mentre le proteine contenute nei legumi e nelle patate al 80 – 85 %. La DIGERIBILITA’ può essere influenzata, oltre che dalla disponibilità degli enzimi digestivi e dalla struttura della proteina, anche da un’eventuale presenza di altri componenti negli alimenti, che possono fungere da inibitori degli enzimi proteolitici.

PRODOTTI INTEGRALI e ASSORBIMENTO delle PROTEINE. prodotti integrali, molto frequenti nelle diete ipocaloriche, possono determinare una diminuzione dell’assorbimento delle proteine a causa dell’elevato contenuto di fibre

La maggior parte dei prodotti a base di PROTEINE DELLA SOIA contengono gli ISOFLAVONI genistina, daidzina, e glicitina che hanno deboli effetti estrogenici (contiene una sostanza chimica naturale che imita l’estrogeno, l’ormone femminile). L'isoflavone è noto anche perchè modifica le condizioni della fertilità e perchè attua cambiamenti sugli ormoni sessuali. E' stato dimostrato che gli isoflavoni causano gravi effetti negativi sulla salute di molti mammiferi compreso sterilità, malattie della tiroide e malattie del fegato. E questo pericolo è particolarmente elevato per i neonati allevati con preparati a base di soia. La soia contiene acido fitico (fitati) che può legare i minerali calcio, magnesio, manganese, zinco, rame e ferro riducendone la disponibilità per l’organismo. La soia non solo è priva di proteine complete, di zinco e ferro, ma contiene composti che bloccano l'assorbimento di proteine, zinco e ferro da altre sorgenti. I cibi a base di soia aumentano le richieste da parte del corpo di vitamina D e B12, elementi essenziali sia per la crescita e lo sviluppo normali. Sostanze attive anti-tiroidee presenti in abbondanza nei cibi a base di soia inibiscono le funzioni della tiroide, conducono alla fatica e ai problemi mentali. I fitoestrogeniinibitori di enzimi che bloccano l'azione della tripsina (enzima che scinde le proteine) e di altri enzimi necessari per digestione delle proteine. La soia contiene anche emaglutinina una sostanza coagulante che fa in modo che i globuli rossi del sangue si raggruppino insieme. Gli inibitori della Tripsina e l'emaglutinina sono inibitori della crescita. I composti inibitori della crescita vengono neutralizzati dal processo di fermentazione (salsa di soia). La soia contiene elevate quantità di in acido fitico, presente nella crusca o nella cuticola di tutti i semi. È una sostanza che può fermare l'assorbimento di minerali essenziali -- calcio, magnesio, rame, ferro e specialmente zinco -- nel tratto intestinale. Benché non sia molto conosciuto dal grosso pubblico l'acido fitico è stato studiato accuratamente; ci sono letteralmente centinaia di articoli sugli effetti dell'acido fitico nella letteratura scientifica.Le “tossine della soia” su cui molti organismi scientifici esprimono preoccupazione sono gli inibitori della proteasi (o tripsina), l'acido fitico, la lecitina di soia (o emaglutina ), le nitrosammine. Le Nitrosammine non si trovano per natura nella soia ma si formano durante il processo di lavorazione di prodotti come la proteina di soia isolata (ISP). Buona parte degli inibitori della tripsina possono venire rimossi con il trattamento ad alta temperatura, ma non tutti. Il contenuto di inibitori della tripsina presente nelle proteine di soia isolate può variare da una a cinque volte. Ma il trattamento ad alta temperatura ha l'effetto collaterale sfortunato di snaturare le altre proteine della soia a tal punto da renderle in gran parte inefficaci. I Nitriti, che sono dei potenti agenti cancerogeni, si formano durante l'essicazione delle particelle vaporizzate mentre durante il processo di alcalinizzazione si forma una tossina chiamata lisinoalanina (tappe della lavorazione alimentare della soia). Numerosi aromi artificiali, in particolare il glutammato monosodico (MSG), vengono aggiunti alle proteine isolate di soia e alle proteine tessutali vegetali di soia per mascherare il forte sapore di fagioli e darle quello della carne.

Merceologia: scienza applicata che studia le merci, considerandone l’origine, le proprietà fisiche e chimiche, gli usi, le tecniche di produzione, conservazione e imballaggio.

L’ANALISI MERCEOLOGICA degli AMINOACIDI li classifica in 4 GRADI o GRUPPI.

- GRADO 1: aminoacidi non ad uso umano per l’elevata percentuale di flora batterica; sono aminoacidi ad uso fertilizzante o simili per arricchire l’humus dei terreni

- GRADO 2: sono quelli ad uso cosmetico; aminoacidi utilizzati nella preparazione degli shampoo, condizionatori e lozioni per i capelli, creme per viso, prodotti cosmetici ad uso topico. Sono componenti molto enfatizzati dalla pubblicità anche se presenti in percentuali irrisorie.

- GRADO 3: Detti anche di “grado farmaceutico” sono prodotti ad elevato standard qualitativo, adatti per l’alimentazione umana. Dovrebbero costituire gli integratori utilizzati per la supplementazione sportiva e non. Purtroppo vengono commercialmente utilizzati spesso quelli di GRADO 2 …alias “vi bevete lo shampoo sotto forma di integratore “miracoloso” !

- GRADO 4: sono gli aminoacidi più puri, generalmente in forma liquida, tali da essere utilizzati anche per via endovenosa ed uso medico/ospedaliero (flebo e nutrizione parentelare)

- adeguato apporto di proteine nell’alimentazione giornaliera (almeno 0,7 – 0,8 g/Kg/die)

- adeguato apporto di aminoacidi essenziali e glucogenetici (almeno 213 mg / Kg)

Secondo molti Autori (Kraemer, Burke et al.) la razione ideale post-allenamento per massimizzare la sintesi proteica e ridurre al minimo gli effetti del sovrallenamento facilitando il recupero muscolare in particolare delle scorte di glicogeno, sarebbe il giusto mix di Carboidrati e Proteine in rapporto 4 : 1, ovvero 1 g di carboidrati con basso/medio indice glicemico per ogni Kg di peso corporeo con alcuni grammi di proteine di elevata qualità: per ogni 4 grammi di carboidrati 1 g di proteine. Ad esempio un uomo di 80 Kg dovrebbe assumere post-allenamento 80 g di carboidrati con 20 g di proteine per avere sia una spinta anabolica alla crescita muscolare reintegrando velocemente un minimo di glicogeno muscolare sia uno “smorzamento” degli effetti del cortisolo (ma non completamente per lasciarlo agire nelle sue importanti funzioni fisiologiche).

PROTEINE VEGETALI. Essendo più ricche di aminoacidi NON ESSENZIALI promuovono la sintesi di Glucagone, un ormone che a livello epatico diminuisce la sintesi di IGF-1, un potente fattore anabolico in grado di mediare gli effetti dell’ormone della crescita (GH) sui tessuti periferici. Sembrano migliori ovviando a questo inconveniente le PROTEINE VEGETALI OTTENUTE DAI SEMI DELLA CARRUBA su cui si stanno rivolgendo le attenzioni di alimentaristi e studiosi in questi ultimi tempi.

Meta-analysis of nitrogen balance studies for estimating protein requirements in healthy adults

Protein requirements in humans PL Pellet American Journal of Clinical Nutrition, Vol 51, 723-737, Copyright © 1990 by The American Society for Clinical Nutrition, Inc

Proteine e termogenesi digestiva

PROTEINE SIERO DEL LATTE CONCENTRATE ULTRAFILTRAZIONE 104

PROTEINE SIERO DEL LATTE ISOLATE SCAMBIO IONICO 104

PROTEINE SIERO DEL LATTE ISOLATE MICROFILTRAZIONE 104